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        研究人員開發(fā)了快速測量蛋白質(zhì)獨特振動的方法
        
			
        
				2019-03-14 11:19:29
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        在每個生物體的細胞中 - 人類，鳥類，蜜蜂，玫瑰甚至細菌 - 蛋白質(zhì)以微觀運動振動，幫助它們執(zhí)行從細胞修復到光合作用的重要任務。
        

        研究人員開發(fā)了快速測量蛋白質(zhì)獨特振動的方法
        

        這些栩栩如生的震顫是3月4日Nature Communications上發(fā)表的一項研究的主題。由布法羅大學物理學家Andrea Markelz領導的一個小組報告稱，它開發(fā)了一種快速測量蛋白質(zhì)獨特振動的方法。
        

        這一進展可以為生物學研究開辟新的可能性，例如更有效地研究蛋白質(zhì)的微觀運動，或利用振動模式作為“指紋”來快速確定實驗室樣品中是否存在特定蛋白質(zhì)。
        

        科學家們還可以利用這項新技術(shù)迅速評估旨在抑制蛋白質(zhì)振動的藥物是否有效。這將需要比較施用抑制劑之前和之后蛋白質(zhì)的振動特征。
        

        “蛋白質(zhì)是大自然發(fā)展起來的優(yōu)雅和強大的納米機器，”UB藝術(shù)與科學學院物理學教授Markelz博士說。“我們知道大自然使用分子運動來優(yōu)化這些機器。通過學習這種優(yōu)化的基本原理，我們可以為醫(yī)學，能量收集甚至電子學開發(fā)新的生物技術(shù)。”
        

        Katherine A. Niessen，博士，UB研究員，現(xiàn)在是康寧的開發(fā)科學家，是該論文的第一作者，其中包括UB物理系的科學家，雅各布醫(yī)學院UB結(jié)構(gòu)生物學系的貢獻。 UB的生物醫(yī)學科學，Hauptman-Woodward醫(yī)學研究所，國家心臟，肺和血液研究所以及威斯康星大學密爾沃基分校。這項工作由美國國家科學基金會和美國能源部資助。
        

        更快地測量蛋白質(zhì)振動
        

        Markelz是蛋白質(zhì)振動研究的領先專家。這些運動使蛋白質(zhì)能夠快速改變形狀，因此它們可以很容易地與其他蛋白質(zhì)結(jié)合 - 這一過程對正常的生物功能至關重要。
        

        幾年前，Markelz的實驗室開發(fā)了一種稱為各向異性太赫茲顯微鏡(ATM)的技術(shù)，用于詳細觀察蛋白質(zhì)振動，包括運動的能量和方向。
        

        在ATM中，研究人員在分子上照射太赫茲光。然后，他們測量分子吸收的光的頻率。這提供了對分子運動的深入了解，因為分子以與它們吸收的光相同的頻率振動。
        

        Nature Communications的一項新研究報告稱，Markelz團隊通過克服方法的局限性改進了ATM：需要在顯微鏡中多次旋轉(zhuǎn)和重新定位蛋白質(zhì)樣品以收集足夠的有用數(shù)據(jù)。
        

        現(xiàn)在，“我們不是旋轉(zhuǎn)蛋白質(zhì)樣品，而是旋轉(zhuǎn)我們照射在樣品上的光的偏振，”Markelz說。通過這種調(diào)整，只需4小時即可完成有用的測量 - 比以前快6倍。新技術(shù)還可以生成更詳細的數(shù)據(jù)。
        

        敏感的“指紋識別”技術(shù)
        

        Markelz及其同事使用這種新方法測量了四種不同蛋白質(zhì)的振動，為每種蛋白質(zhì)產(chǎn)生了可識別的振動“指紋”，這些指紋由分子獨特的光吸收模式組成。
        

        研究的蛋白質(zhì)是雞蛋白溶菌酶(該領域研究得很好的蛋白質(zhì))，光活性黃色蛋白質(zhì)(被認為有助于保護某些光合細菌免受紫外線照射)，二氫葉酸還原酶(抗生素和癌癥的藥物靶標)和RNA G-四鏈體(被認為參與重要的細胞功能，如基因表達)。
        

        這種新方法為雞蛋白色溶菌酶產(chǎn)生了明顯的光吸收光譜，雞蛋白色溶菌酶與雞蛋白色溶菌酶結(jié)合，雞蛋白色溶菌酶被抑制溶菌酶功能的化合物結(jié)合 - 并改變它們的振動。這證明了該技術(shù)在快速鑒定工作抑制劑的存在方面的效用。
        
			

			
          
        
			
        
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