為正確的功能選擇合適的基材
東京工業(yè)大學的科學家發(fā)現(xiàn)了一種獨特的分子機制，負責泛素特異性蛋白酶的底物偏好。泛素是一種小的，高度保守的真核調節(jié)蛋白，可通過異肽鍵與細胞內蛋白上的Lys殘基連接。遍在蛋白還可以附著于其他遍在蛋白部分的七個Lys殘基之一，在靶蛋白上形成多泛素鏈。取決于遍在蛋白中的哪些Lys用于形成多泛素鏈，發(fā)生不同的信號傳導功能。因此，Lys48連接的多聚泛素化是細胞中最豐富的，導致靶蛋白的蛋白酶體降解，而Lys63連接的多泛素化調節(jié)多種細胞活性，如蛋白質販運和DNA修復。泛素化是可逆的，因為形成的異肽鍵可以被去泛素化酶切割，所述去泛素化酶有時對Lys48-和Lys63-連接的遍在蛋白鏈表現(xiàn)出不同的偏好。然而，去泛素化酶對Lys48-連接的遍在蛋白鏈的底物特異性的分子機制仍然很大程度上未知。
由Masayuki Komada教授領導的東京工業(yè)大學的研究人員通過研究泛素特異性蛋白酶(USP)25的功能來解決這個問題，該研究發(fā)現(xiàn)該研究有利于Lys48連接的切割。USP25含有兩個代表20個氨基酸α-螺旋的串聯(lián)遍在蛋白相互作用基序(UIM)。為了測試UIM介導的結合是否導致底物偏好，這些科學家產生了一組USP25突變體，其在UIM中攜帶功能性氨基酸的取代并分析它們與Lys48-或Lys63-連接的遍在蛋白鏈的相互作用和催化活性。似乎串聯(lián)UIM不僅增強了USP25的肽酶活性，而且還確定了其優(yōu)先切割Lys48-連接的遍在蛋白鏈。
這些發(fā)現(xiàn)提供了去泛素化酶的第一個實例，其中底物對Lys48-連接的遍在蛋白鏈的偏好由UIM決定。科學家們認為UIM通過將Lys48連接的泛素鏈保持在酶的活性位點附近而??在催化機制中發(fā)揮作用。與Lys48連接的泛素鏈復合的USP25的未來結構研究應該確定是否確實如此。
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