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        研究人員發(fā)現(xiàn)冬眠核糖體是如何醒來的
        
			
        
				2019-05-28 09:15:48
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        在美國國家科學(xué)院院刊(PNAS)上發(fā)表的研究中，圣路易斯大學(xué)生物化學(xué)和分子生物學(xué)助理教授Mee-Ngan F. Yap博士發(fā)現(xiàn)了細(xì)菌核糖體從非活動(dòng)狀態(tài)轉(zhuǎn)變的方式積極的形式，以及“喚醒呼叫”是如何生存的關(guān)鍵。
        

        研究人員發(fā)現(xiàn)冬眠核糖體是如何醒來的
        

        通常被描述為細(xì)胞的蛋白質(zhì)工廠，核糖體翻譯信使RNA并將氨基酸連接在一起形成新的蛋白質(zhì)。核糖體催化對(duì)所有生命都必不可少的蛋白質(zhì)。
        

        在細(xì)菌中，核糖體可以采取稱為冬眠100S核糖體的無活性形式。由于蛋白質(zhì)合成占細(xì)胞能量成本的一半以上，因此無活性核糖體形式有助于細(xì)菌在壓力條件下存活。在有限的營養(yǎng)物質(zhì)進(jìn)入，抗生素應(yīng)激，宿主定植，適應(yīng)黑暗和生物膜形成的過程中，細(xì)菌旨在通過關(guān)閉蛋白質(zhì)工廠來節(jié)約能源。
        

        科學(xué)家觀察到核糖體的冬眠形式不是永久狀態(tài)，如果條件有利，它可以“喚醒”并恢復(fù)其活躍形式，稱為70S，并開始啟動(dòng)新的蛋白質(zhì)合成循環(huán)。
        

        “100S表格永遠(yuǎn)不會(huì)在一起，”Yap說。“然而，直到現(xiàn)在，100S核糖體的解離已經(jīng)是一個(gè)完整的黑盒子。我們還不知道核糖體是如何從一種形式轉(zhuǎn)移到另一種形式的。”
        

        Yap正在尋找導(dǎo)致100S形式返回中間體30S和50S形式并隨后進(jìn)入活性70S形式的蛋白質(zhì)因子。研究金黃色葡萄球菌，通常稱為葡萄球菌，Yap發(fā)現(xiàn)稱為HflX的GTP水解酶是一種喚醒，可以重新激活核糖體。
        

        “HflX是打破100S核糖體結(jié)構(gòu)的一種方式，它可以恢復(fù)到活躍的70S形式，”Yap說。
        

        HflX GTP酶是一類酶，是進(jìn)化上保守的蛋白質(zhì)，這意味著它們也存在于植物，人類和其他細(xì)菌中。Yap對(duì)這一發(fā)現(xiàn)很感興趣，因?yàn)殡m然人類細(xì)胞中幾乎沒有對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行過研究，但它在基因測(cè)序中的表現(xiàn)出現(xiàn)在癌癥患者和有神經(jīng)系統(tǒng)癥狀的患者身上，包括類似抽動(dòng)障礙的綜合征?？茖W(xué)家還不知道這種聯(lián)系意味著什么。
        

        由于美國國立衛(wèi)生研究院提供了一項(xiàng)為期五年的新的159萬美元贈(zèng)款，Yap將繼續(xù)探索這些問題以及圍繞冬眠核糖體在細(xì)胞存活中的作用的其他問題。
        
			

			
          
        
			
        
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