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        揭示蛋白質最保守的秘密
        
			
        
				2019-01-10 16:36:22
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        在細胞熙熙攘攘的環(huán)境中，成千上萬的蛋白質彼此相遇。盡管吵吵嚷嚷，但它們都能選擇性地與合適的伴侶進行互動，這要歸功于它們表面特定的接觸區(qū)域，考慮到數(shù)十年來對蛋白質結構和功能的研究，這些區(qū)域的神秘程度仍遠遠超出人們的預期。
        

        揭示蛋白質最保守的秘密
        

        現(xiàn)在，索爾克研究所的科學家們開發(fā)了一種新的方法來發(fā)現(xiàn)蛋白質表面的接觸對這些細胞相互作用是至關重要的。這種新方法表明，即使對研究充分的蛋白質，也可以發(fā)現(xiàn)其基本的新功能，并對治療藥物的開發(fā)具有重要意義，這在很大程度上取決于藥物如何與細胞靶點進行物理相互作用。這篇論文發(fā)表在11月底的《遺傳學》網(wǎng)絡版上，并計劃在1月份的印刷版上發(fā)表。
        

        “這篇論文展示了這種方法的力量，”資深作者維基·倫德布萊德(Vicki Lundblad)說。“它不僅能識別以前未發(fā)現(xiàn)的蛋白質活性，還能精確定位蛋白質表面執(zhí)行這些新功能的氨基酸。”
        

        氨基酸是蛋白質的基本成分。它們特定的線性排列決定了蛋白質的身份，它們在蛋白質表面的簇狀結構就像接觸點，調節(jié)蛋白質與其他蛋白質和分子的相互作用。倫德布萊德和她的同事們懷疑，盡管他們花了幾十年的時間來破譯蛋白質的奧秘，但蛋白質表面的這種調控景觀的范圍基本上仍未被探索。很久以前，她的團隊在對30萬個突變酵母細胞逐一搜索時，意外地發(fā)現(xiàn)了一個這樣的調節(jié)氨基酸簇。盡管這項工作在端粒生物學領域開辟了一個新的研究領域，倫德布萊德決心找出一種更可靠的方法，能夠迅速發(fā)現(xiàn)更多這些未被探索的蛋白質表面。
        

        現(xiàn)在是倫德布萊德實驗室博士生的約翰盧賓(John Lubin)也加入了進來。
        

        “我的任務是找出如何搜索30個突變酵母細胞，而不是30萬個，來發(fā)現(xiàn)一種蛋白質的新活性，”論文的第一作者之一魯賓說。另一位共同第一作者蒂莫西·圖西(Timothy Tucey)是倫德布萊德研究小組的博士后研究員，目前在莫納什大學(Monash University)工作。
        

        1989年，倫德布萊德在做博士后研究時在酵母中發(fā)現(xiàn)了一種名為Est1的蛋白質。Est1是一種叫做端粒酶的蛋白質(一種酶)的亞基，它可以防止染色體末端的保護帽(稱為端粒)變得太短。Est1作為第一個被發(fā)現(xiàn)的端粒酶亞基，受到了許多研究小組的深入研究。
        

        索爾克團隊的方法是在酵母細胞中引入一組小的，但是是定制的突變，這些突變會選擇性地破壞細胞Est1蛋白的表面接觸。研究小組隨后分析了這些細胞，看看這些不同的突變會產生什么影響，如果有的話。由特定突變引起的異常表明未突變版本的作用是什么。為了做到這一點，他們使用了一種基因技巧，向細胞中注入每一種突變蛋白，并尋找能夠干擾細胞功能的罕見突變蛋白，正如他們之前的工作所顯示的那樣，這種突變蛋白會優(yōu)先以蛋白質表面為靶點。
        

        Lundblad的團隊通過這種方法發(fā)現(xiàn)了Est1的四個功能?？茖W家們發(fā)現(xiàn)，由于Est1表面氨基酸的突變，這四種功能中的任何一種功能都受到了損害，導致細胞端粒非常短，這表明Est1接觸端粒酶復合物的具體作用。
        
			

			
          
        
			
        
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