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        研究揭示了細胞“智能膠”的關鍵內在控制機制
        
			
        
				2019-04-26 11:52:13
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        St. Jude兒童研究醫(yī)院的研究人員發(fā)現(xiàn)，一種對細胞內液 - 液相分離過程至關重要的蛋白質經(jīng)歷了內在的構象變化，這是其功能的關鍵。
        

        研究揭示了細胞“智能膠”的關鍵內在控制機制
        

        蛋白質，nucleophosmin，是一種稱為細胞核內核仁的“智能膠”。在核仁中，核磷蛋白有助于組織和調節(jié)核糖體的構建 - 核糖體是使用RNA遺傳密碼作為指導來組裝蛋白質的生物機器。
        

        核仁蛋白對核仁的液體狀結構至關重要，稱為無膜細胞器。這是因為不像細胞核那樣的細胞結構，細胞核不會被包裹在細胞膜中。相反，核仁和其他類似的細胞器就像熔巖燈中的彩色起伏的斑點 - 動態(tài)形成，移動和融合。
        

        描述核磷蛋白“自我相互作用”的論文發(fā)表于2月26日出版的“自然通訊”雜志上，由St. Jude結構生物學系成員Richard Kriwacki博士領導的研究小組發(fā)表。
        

        在早期的研究中，Kriwacki及其同事已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了核磷蛋白如何與蛋白質和RNA結合以促進相分離，以及核糖體的組裝。然而，他們對核磷蛋白的研究結果表明，其“異型”反應 - 那些與蛋白質本身和RNA不同的反應 - 并沒有完全解釋分子的一部分稱為內在無序區(qū)域的功能。
        

        Kriwacki說：“結果不符合我們之前關于該領域如何調解相分離的模型。”“這使我們得出另一種假設，即該地區(qū)正在經(jīng)歷構象變化并與自身相互作用。”
        

        在進一步的實驗中，第一作者，Kriwacki實驗室的科學家Diana Mitrea博士探索了神秘的機制。
        

        實驗指出當核糖體組裝并且核仁的組成發(fā)生變化時，本質上無序區(qū)域如何發(fā)生變化。這些變化是增加同型相互作用，或在核磷分子本身內。該研究還揭示了核磷蛋白如何與另一種稱為SURF6的蛋白質相互作用?？茖W家們發(fā)現(xiàn)，SURF6作為核磷蛋白的合作伙伴，可以創(chuàng)造和維持將液體核仁固定在一起的松散腳手架。
        

        “一旦我們意識到它正在發(fā)生，這種自我互動似乎并不那么令人驚訝，因為我們研究過的其他類似的無序蛋白質已被證明通過這種同型反應進行相分離，”Kriwacki說。
        

        實驗揭示了智能膠核磷蛋白改變其內部構象的機制的重要新細節(jié)，因為液體狀核仁促進了核糖體組裝。在該過程的早期階段，其主要工作是飼養(yǎng)RNA和蛋白質以組裝核糖體。但隨著膠體分子在核糖體形成時脫離其貨物，膠水分子同心調整以與其他膠分子相互作用。
        

        核磷蛋白的這種交聯(lián)構成一種緩沖，其中核磷蛋白有助于維持核仁的液體稠度。在這種緩沖中，同型機制與核磷蛋白的異型機制競爭，通過該機制，它與RNA和蛋白質結合，幫助組裝核糖體。
        

        Kriwacki說，對核磷蛋白在細胞核中的作用的見解將為細胞內其他無膜細胞器的相分離機制提供更廣泛的見解。
        

        該研究還可能具有重要的臨床意義，例如了解肌萎縮側索硬化(ALS)或Lou Gehrig病的分子基礎。St. Jude分子生物學家，細胞與分子生物學系主任，J.Paul Taylor博士，醫(yī)學博士，已發(fā)現(xiàn)一種稱為應力顆粒的無膜細胞器的異常構建塊，是ALS的基礎。Kriwacki和他的同事正在努力了解這種異常與核磷蛋白在核仁中的功能有何關系。博士。Taylor和Kriwacki先前報道了與ALS相關的不同異常，即所謂的毒性二肽重復的表達，影響核磷蛋白的核仁功能并抑制核糖體組裝。
        

        此外，核磷蛋白的突變是成人急性髓性白血病中最常見的分子異常。在未來的研究中，Kriwacki及其同事計劃探索異常的核磷蛋白如何驅動白血病。
        
			

			
          
        
			
        
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