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        關(guān)于蛋白質(zhì)動力學的新知識可以塑造藥物開發(fā)的未來
        
			
        
				2018-12-26 09:40:47
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        新的研究為蛋白質(zhì)動力學如何控制一組稱為絲氨酸蛋白酶的酶的活性提供了機制。由于絲氨酸蛋白酶在血液凝固，先天免疫系統(tǒng)和組織重塑中起關(guān)鍵作用，因此結(jié)果可能對于開發(fā)用于治療各種疾病的新藥物是重要的。
        

        關(guān)于蛋白質(zhì)動力學的新知識可以塑造藥物開發(fā)的未來
        

        通常認為蛋白質(zhì)具有穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)，具有明確限定的肽鏈折疊。然而，肽鏈似乎經(jīng)歷小的或大的運動，不斷改變蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。這些三維結(jié)構(gòu)的不斷變化被稱為蛋白質(zhì)動力學。雖然已經(jīng)確定蛋白質(zhì)動力學在一組稱為絲氨酸蛋白酶的酶的活性水平中起關(guān)鍵作用，但這些觀察背后的機制仍然是難以捉摸的。由于絲氨酸蛋白酶的活性水平在血液凝固中起重要作用，先天免疫系統(tǒng)和組織重塑，蛋白質(zhì)動力學因此成為調(diào)節(jié)這些重要生理過程的關(guān)鍵因素。
        

        最近在高度認可的期刊“自然科學報告 ”上發(fā)表的這項新研究，提供了控制絲氨酸蛋白酶尿激酶活性水平的蛋白質(zhì)動力學的機制見解。奧胡斯大學的研究人員已經(jīng)解決了尿激酶的五種不同的X射線晶體結(jié)構(gòu)。
        

        “確定尿激酶的晶體結(jié)構(gòu)絕非易事，”Postdoc Tobias Kromann-Hansen說。“尿激酶是一種超級動態(tài)蛋白質(zhì)，不斷改變其三維結(jié)構(gòu)。這使晶體的形成變得復雜，”Tobias Kromann-Hansen繼續(xù)說道。為了解決這個問題，奧胡斯大學的研究人員與布魯塞爾自由大學和魯汶大學的研究人員合作開發(fā)了一組駱駝來源的抗體，這種抗體與尿激酶特異性結(jié)合。
        

        “駱駝抗體已被證明是X射線晶體學中非常有用的工具，因為它們可以穩(wěn)定動態(tài)蛋白質(zhì)，從而促進晶體的形成，”Tobias Kromann-Hansen說。晶體結(jié)構(gòu)為研究人員提供了尿激酶的五種不同快照，并顯示尿激酶肽鏈經(jīng)歷了驚人的大運動。使用特殊技術(shù)HDX-MS(氫氘交換后跟質(zhì)譜)進一步繪制了這些運動，其中加州大學圣地亞哥分校的Elizabeth A. Komives教授是世界領(lǐng)先的專家。與生化研究相比，X射線晶體結(jié)構(gòu)和HDX-MS數(shù)據(jù)提供了蛋白質(zhì)分子機制的詳細描述?？刂颇蚣っ富钚运降膭恿W。
        

        結(jié)果提供了對絲氨酸蛋白酶機制功能的基本了解。但研究人員希望這些結(jié)果可以為藥物發(fā)現(xiàn)和治療各種疾病提供新的可能性。Tobias Kromann-Hansen解釋說：“通過這些結(jié)果，我們發(fā)現(xiàn)尿激酶可以在活性和非活性狀態(tài)之間平衡存在。我們現(xiàn)在知道非活性狀態(tài)的形式。通過開發(fā)特異性識別和穩(wěn)定非活性狀態(tài)的分子，我們可能將平衡轉(zhuǎn)向非活性狀態(tài)，從而抑制尿激酶在例如癌癥和關(guān)節(jié)炎中的疾病促進活性。我們希望在其他絲氨酸蛋白酶中找到類似的無活性狀態(tài)，以便將這一原則應用于治療其他嚴重涉及高絲氨酸蛋白酶的疾病 活動水平。“
        
			

			
          
        
			
        
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