蛋白質可以控制細胞

大阪大學的日本科學家揭示了整合素 - 層粘連蛋白相互作用的新結構信息。這些發(fā)現為促進細胞生長，分化和遷移的細胞相互作用提供了重要的見解。雖然你就是你吃的東西，細胞就是他們所接觸的。與其相互作用的細胞將決定細胞的功能，形狀，在某些情況下甚至是同一性。這些相互作用的關鍵是層粘連蛋白，一類粘附分子和整合素，一類分子位于細胞表面，是層粘連蛋白的受體。在許多層粘連蛋白中，層粘連蛋白511對科學家很感興趣，因為它是從胚胎發(fā)現的時候發(fā)現的并且持續(xù)一生。使用先進的電子顯微鏡方法，大阪大學蛋白質研究所的研究人員已經發(fā)現了層粘連蛋白511與整合素相互作用的確切位置。

“層粘連蛋白由3條鏈組成，α，β和γ，”該研究的負責人Kiyotoshi Sekiguchi教授解釋道。“每條鏈與整合素的相互作用不同。”眾所周知，α鏈(LG1-3)和γ鏈的特定結構域對整合素的結合至關重要，但科學家們不確定γ鏈是否與整合素直接相互作用或促進與LG1-3的相互作用。“我們以前的研究表明，γ鏈C末端第3位的谷氨酸殘基對整合素結合至關重要。我們不知道殘基是否能促進LG1-3活性構象，或者它是否與整合素直接相互作用。，“Sekiguchi補充說。

為了使谷氨酸直接相互作用，需要與整聯蛋白中的金屬離子位點配位。為了驗證這一假設，Sekiguchi的團隊使用電子顯微鏡觀察了層粘連蛋白511的整聯蛋白結合片段。片段中的突變證實谷氨酸與整聯蛋白的金屬離子依賴性粘附位點配位，認為γ鏈直接與整聯蛋白相互作用。

電子顯微鏡圖像表明γ 鏈相互作用穩(wěn)定了層粘連蛋白 - 整聯蛋白相互作用。“LG1-3使伽馬尾巴與金屬離子依賴性粘附位點緊密接觸。這種相互作用對細胞功能非常重要。了解相互作用如何穩(wěn)定有助于我們了解功能是如何持續(xù)的。”

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