交互蛋白翻譯后修飾調(diào)節(jié)應(yīng)激反應(yīng)
基于甲基化和一氧化氮(NO)的S-亞硝基化是高度保守的蛋白質(zhì)翻譯后修飾,其調(diào)節(jié)多種生物過程,包括非生物應(yīng)激反應(yīng)。然而,關(guān)于潛在的分子機制知之甚少。
中國科學院遺傳與發(fā)育生物學研究所(ZDB)的左健如博士在擬南芥的硝基蛋白質(zhì)組學研究中將PRMT5(一種蛋白質(zhì)精氨酸甲基轉(zhuǎn)移酶)鑒定為S-亞硝基化蛋白。PRMT5是一種高度保守的酶,可催化各種蛋白質(zhì)的精氨酸對稱二甲基化,包括剪接體的關(guān)鍵組分。
通過合作者,研究人員發(fā)現(xiàn)NO在Cys-125中通過S-亞硝基化反應(yīng)非生物應(yīng)激,正調(diào)節(jié)PRMT5的甲基轉(zhuǎn)移酶活性。因此,PRMT5的Cys-125的S-亞硝基化增強了精氨酸對稱的二甲基化,導(dǎo)致應(yīng)激相關(guān)基因的正確剪接特異性前mRNA,并最終提高對應(yīng)激的耐受性。重要的是,Cys-125的S-亞硝基化對于由NO介導(dǎo)的PRMT5調(diào)節(jié)的應(yīng)激反應(yīng)是必需的。
這些發(fā)現(xiàn)定義了一個分子鏈接,植物通過該分子鏈接將應(yīng)激觸發(fā)的NO信號轉(zhuǎn)換為蛋白質(zhì)甲基化機制以響應(yīng)環(huán)境變化。這項名為“一氧化氮在植物應(yīng)激反應(yīng)過程中調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)甲基化”的研究結(jié)果最近在線發(fā)表在Molecular Cell上。
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