信號(hào)蛋白通過(guò)相互誘導(dǎo)的配合而結(jié)合

細(xì)胞中的大多數(shù)生物過(guò)程涉及一種蛋白質(zhì)與另一種蛋白質(zhì)結(jié)合以引發(fā)反應(yīng)。蛋白質(zhì)與另一種結(jié)合的能力需要兩種結(jié)合結(jié)構(gòu)之間的高度特異性，并且分子結(jié)構(gòu)由構(gòu)成所涉及的蛋白質(zhì)的氨基酸序列決定。

為了解一些蛋白質(zhì)如何能夠結(jié)合許多不同的蛋白質(zhì)，包括阿布扎比哈利法大學(xué)的Dirar Homouz在內(nèi)的一組研究人員研究了信號(hào)蛋白鈣調(diào)蛋白(CaM)，這是一種眾所周知的蛋白質(zhì)，可與數(shù)百種蛋白質(zhì)結(jié)合。細(xì)胞蛋白質(zhì)。他們測(cè)量了CaM與兩種這樣的結(jié)合靶標(biāo)CaMKI和CaMKII肽的結(jié)合率，并將其與結(jié)合率計(jì)算的計(jì)算模型進(jìn)行了比較。

他們發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)相互作用發(fā)生在兩個(gè)階段。在第一階段，CaM具有突出的結(jié)構(gòu)，并且靶蛋白被稱為C結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)的某一部分結(jié)合。然后CaM采用球狀構(gòu)象，目標(biāo)重新定位更接近結(jié)合口袋。

這些結(jié)果支持相互誘導(dǎo)的擬合模型，其中兩種蛋白質(zhì)在結(jié)合時(shí)改變其構(gòu)象，為蛋白質(zhì)結(jié)合的動(dòng)力學(xué)提供了潛在的解釋。

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