研究人員發(fā)現(xiàn)了細胞中蛋白質分選的新分子細節(jié)

將蛋白質靶向摻入膜是細胞維持的重要過程; 這些膜蛋白確保細胞新陳代謝的正常運作，與環(huán)境的溝通和能量供應。蛋白質分選機制確保膜蛋白在數(shù)千種不同的蛋白質中被特異性識別 - 并被送到需要它們的膜上。由弗萊堡大學生物化學與分子生物學研究所Hans-Georg Koch教授工作組博士候選人KärtDenks領導的團隊在“ 自然微生物學 ”雜志上詳細描述了這種分子機制。，使用腸道細菌大腸桿菌。研究人員表明，存在于所有生物體內(nèi)的信號識別粒子(SRP)在合成過程中已經(jīng)識別出正確的蛋白質。

蛋白質在核糖體上合成，核糖體是細胞內(nèi)的功能單元，其通過隧道將蛋白質釋放到細胞的內(nèi)部。然后根據(jù)模式對它們進行分類：待轉運的蛋白質含有氨基酸序列，其用作細胞分選復合物的識別信號。SRP是這些復合體之一。它發(fā)生在細菌和有核細胞的生物體中，并負責識別膜蛋白。從早期的研究中，研究人員知道SRP甚至在它們完全合成之前就能識別它們。但究竟何時有爭議。首先，假設信號序列必須完全從核糖體蛋白中出現(xiàn)用于識別膜蛋白的隧道。但隨后的工作表明，鑒定發(fā)生在信號序列離開核糖體之前很久。弗萊堡的新研究證實了這一點。

研究人員使用了一種技術，使他們能夠檢測核糖體和SRP之間的接觸，直至單個氨基酸的水平 - 蛋白質的構建塊。該團隊表明，SRP掃描核糖體蛋白質隧道以找到潛在的底物蛋白質。當它識別出正確類型的蛋白質時，它會縮回到隧道末端并定位其結合口袋，以便與膜蛋白形成穩(wěn)定的復合物。一旦完成，SRP開始將合成核糖體移動到膜上的靶位點的過程：其中它與蛋白質轉運通道結合以將蛋白質錨定到膜中。如果這種早期識別失敗 - 例如，如果SRP和核糖體隧道之間的接觸點已經(jīng)過基因改造 - 膜蛋白堆積，因為它們不能正確定位在膜中。這導致細胞分裂缺陷。

該研究揭示了核糖體與蛋白質分選復合物之間相互作用的新復雜性：長期以來被視為被動管的核糖體隧道在蛋白質合成過程中開始的過程協(xié)調(diào)中起關鍵作用。

鄭重聲明：本文版權歸原作者所有，轉載文章僅為傳播更多信息之目的，如有侵權行為，請第一時間聯(lián)系我們修改或刪除，多謝。

推薦內(nèi)容